So...apakah yang dimaksud dengan Enzim Part II? Simpel sekali, Enzim Part II merupakan cerita lanjutan setelah Enzim Part I. Yap kembali dalam 'Bukan Tulisan Ilmiah' bersama saia Chef Victor dengan silly dan funny writing, yang kali ini akan membawakan cerita yang berkaitan dengan kecepatan enzim. Nah mengapa sepertinya enzim itu sangat terkait dengan kecepatan? Em, kita akan simak kelanjutannya dibawah ini. Namun satu hal yang kira-kira menurut saia dapat dijadikan sebuah analogi, apabila Homo sapiens diberikan uang banyak dan kondisi yang tepat/sesuai maka pasti uang (substrat) nya akan habis dengan cepat...beberapa bahkan sangat cepat, hehehe. Okay that's enough for the joke, now enjoy the reading ^^/
Pengantar
Menjawab pertanyaan di awal cerita tadi, mengapa sepertinya enzim itu sangat terkait dengan kecepatan? Ya karena enzim itu merupakan suatu pemercepat (katalisator) reaksi kimia yang sangat cepat dan efisien. Namun bagaimanakah tepatnya si enzim ini dapat bertindak cepat dan seberapa cepatkah dia? Well, itulah yang kita akan pelajari dalam kinetika enzim. Dalam perannya selain harus mempercepat reaksi kimia, enzim juga harus dapat dikendalikan kecepatannya agar tidak lepas kendali. Ya itulah tugas utama regulasi enzim dengan segala mekanismenya yang ternyata....banyak. Oke, untuk lebih jelasnya lagi, mari kita simak satu per satu.
Kinetika Enzim - Seberapa Cepat Enzim Bekerja
Ketika kata 'kinetika' disinggung dalam suatu wacana, sebagian besar dari kita pasti akan memikirkan sesuatu yang penuh dengan rumus matematika dengan tujuan untuk mengukur apapun yang terkait dengan kecepatan. Yak, memang itulah tujuannya kata 'kinetika' diciptakan oleh Homo sapiens. Oke kita mulai lagi dengan sebuah definisi. Jadi, kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. Lalu apa manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul kimia yang bahkan kelihatan pun tidak. Yah dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. Untuk mencapai suatu koordinasi yang selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan, suatu enzim harus memiliki kecepatan pada ambang tertentu. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang muncul akibat satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini.
Dalam mempelajari kinetika enzim, kita akan mempelajari pola kurva kinetika dasar dari enzim, yaitu kurva hiperbolik (bagi yang belum tahu, mohon browse sendiri gambarnya di gugel yak). Kurva tersebut menggambarkan hubungan antara konsentrasi substrat (banyaknya substrat per satuan volume, [S]) dengan kecepatan enzim (v). Arti kecepatan yang dimaksud adalah kecepatan enzim dalam memroses (mengkatalisis) substrat menjadi produk. Berdasarkan data, didapatkan bahwa semakin tinggi konsentrasi substrat akan semakin meningkatkan kecepatan enzim tersebut. Namun ternyata peningkatan kecepatan enzim memiliki suatu batasan, yang berarti bahwa sudah mencapai kecepatan maksimumnya (vmax). Nah kurva hiperbolik diperoleh dengan mengukur kecepatan katalisis enzim menggunakan substrat dengan berbagai konsentrasi tertentu (karena kecepatan diperoleh dari banyaknya substrat yang dikatalisis per satuan waktu). Dari kurva hiperbolik ini akan terlihat suatu pola garis lurus yang meningkat tajam (peningkatan kecepatan) yang ketika mendekati suatu titik tertentu akan membelok (penurunan kecepatan) dan akhirnya menjadi garis horizontal (kecepatan tetap/stasioner). Nah apa arti dari setiap fase tersebut? Fase pertama yang berupa peningkatan kecepatan merupakan fenomena ketika enzim berikatan dengan substrat untuk dikatalisis menjadi produk. Pada fase pertama ini tidak semua molekul enzim berikatan dengan substrat, alias masih terdapat sebagian enzim yang kosong. Penambahan substrat akan mengisi enzim yang kosong ini sehingga memperbanyak penghasilan produk alias meningkatkan kecepatan katalisis. Kemudian apabila substrat terus menerus ditambahkan, akan tercapai suatu keadaan dimana semua enzim telah terisi/jenuh dengan substrat tersebut. Keadaan ini akan membuat kecepatan katalisis tidak bertambah lagi, alias memasuki fase stasioner.
Nah selama di fase pertama alias fase peningkatan kecepatan itu, terdapat hal yang cukup perlu diperhatikan dalam dunia kinetika enzim. Hal tersebut adalah sebuah nilai tetap (konstanta) dari nilai konsentrasi substrat [S] yang memicu kecepatan enzim hingga menjadi setengah dari kecepatan maksimumnya (1/2 vmax). Konstanta itu kita sebut sebagai Konstanta Michaelis-Menten (Km) atas jasa besar Oom Michaelis dan Oom Menten yang merumuskannya. Nilai Km ini dapat saia katakan sebagai cerminan dari kegemaran enzim dalam mencari substrat. Ya itu berarti bahwa setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda. Nilai Km yang kecil menggambarkan bahwa kecepatan enzim akan meningkat tajam hanya dengan konsentrasi substrat yang kecil, singkatnya enzim itu sangat tertarik dengan substrat. Kebalikannya, beberapa enzim dengan nilai Km yang tinggi baru akan bekerja dengan cepat apabila diberikan konsentrasi substrat yang tinggi.
Regulasi Enzim - Bagaimana Kerja Enzim Diatur
Kinetika reaksi yang cepat, itulah kelebihan dari enzim. Namun kecepatan ini juga harus dikoordinasikan sedemikian rupa agar enzim yang bersangkutan tidak berada di jalan yang sesat. Yup, itulah tujuan regulasi/pengaturan kerja enzim. Terdapat lima jenis pengaturan enzim yang akan saia deskripsikan disini.
1. Induksi-Represi
Mekanisme ini merupakan regulasi yang ditujukan pada pangkalnya, yaitu pada tingkat DNA. Seperti yang sudah ditinjau sebelumnya bahwa enzim merupakan protein yang disintesis berdasarkan kode genetik yang terdapat pada DNA. Nah regulasi pada DNA ini pada akhirnya akan meregulasi sintesis enzim yang bersangkutan. Apabila sintesis enzim di-represi, maka artinya sedikit kerja bukan? Sebaliknya apabila diinduksi, maka sintesis enzim akan dipercepat sehingga enzim akan banyak tersedia.
2. Regulasi Alosterik
Regulasi ini dilakukan oleh suatu senyawa kimia lain yang bukan merupakan substrat bagi si enzim. Senyawa kimia ini, yang diistilahkan sebagai 'aktivator/inhibitor alosterik' dapat merubah bentukan 3-dimensi enzim sedemikian rupa sehingga enzim tersebut pada akhirnya akan bekerja lebih cepat atau lebih lambat. Perumusan kerja untuk model enzim alosterik dibuat oleh Oom Monod, Oom Wyman, dan Oom Changeux. Model untuk kerja enzim yang seperti itu selanjutnya dikenal sebagai 'cooperativity' atau juga model MWC. Sebenarnya ada yang perlu dijelaskan lagi mengenai ini, yakni mengenai dinamika kesetimbangan berkesinambungan (Sequential Eqilibrium Dynamics) enzim alosterik, hubungannya dengan kurva K dan kurva V, dll. Namun saia rasa akan menjadi terlalu rumit untuk dibicarakan disini dan lagipula....ini kan 'Bukan Tulisan Ilmiah'..hehehe...alasan yang bagus untuk mengelak yak. Lanjut!!!
3. Fosforilasi Enzim
Yah inilah awal cerita dari suatu analogi 'jeruk makan jeruk'. Betul disini kita akan melihat enzim mengkatalisis enzim, tepatnya dalam reaksi fosforilasi alias mengikatkan gugus fosfat pada suatu enzim. Lalu apa pentingnya mengikatkan gugus fosfat tersebut? Sebagian besar enzim di dalam tubuh kita kerjanya sangat terpengaruh dengan apa yang disebut sebagai kesetimbangan substrat-produk. Enzim memang dapat mempercepat reaksi perubahan substrat menjadi produk, namun tidak kuasa untuk mengubah proporsi alamiah dari keberadaan substrat-produk. Ya inilah kesetimbangan, suatu nilai tetap proporsi campuran substrat dengan produk. Seringkali ketika suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim sudah akan mencapai nilai kesetimbangan reaksinya, maka produk tersebut akan menghambat kerja enzim persis seperti regulasi alosterik. Regulasi seperti ini memang perlu ada, namun pada kondisi-kondisi tertentu hal ini perlu dihindari sehingga terciptalah mekanisme seperti ini. Terdapat satu enzim khusus yang tugasnya memfosforilasi enzim regulator tersebut. Nah ketika enzim regulator tersebut terfosforilasi, maka enzim tersebut tidak akan dapat dihambat secara alosterik lagi. Tentu saja keadaan enzim yang terfosforilasi ini ada jangka waktunya dan juga terdapat enzim yang bertugas untuk mencopot gugus fosfat dari enzim regulator apabila sudah tidak diperlukan lagi.
Well, diluar ketiga mekanisme ini sebenarnya masih terdapat mekanisme-mekanisme lain yang berperan dalam mengatur kerja enzim sehingga menciptakan rangkaian jejaring reaksi kimia yang seimbang-dinamis di dalam tubuh mahluk hidup. Namun sepertinya itu diluar kemampuan saia untuk mengerti serta menuliskannya hehehe...
Yap sepertinya sampai disini dulu akhir dari Enzim Part II karena apabila diteruskan lagi akan menjadi terlalu panjang. Riset menunjukan bahwa tulisan yang terlalu panjang akan terkesan membosankan, membius, dan memancing penilaian yang sepenuhnya subjektif. Well untuk alasan-alasan itulah saia akan meneruskan sisanya di part berikutnya walau saia pun belum dapat memastikan sampai part berapakan tulisan mengenai Enzim ini akan berakhir..hehehe...Sampai jumpa di part berikutnya ^^/
Pengantar
Menjawab pertanyaan di awal cerita tadi, mengapa sepertinya enzim itu sangat terkait dengan kecepatan? Ya karena enzim itu merupakan suatu pemercepat (katalisator) reaksi kimia yang sangat cepat dan efisien. Namun bagaimanakah tepatnya si enzim ini dapat bertindak cepat dan seberapa cepatkah dia? Well, itulah yang kita akan pelajari dalam kinetika enzim. Dalam perannya selain harus mempercepat reaksi kimia, enzim juga harus dapat dikendalikan kecepatannya agar tidak lepas kendali. Ya itulah tugas utama regulasi enzim dengan segala mekanismenya yang ternyata....banyak. Oke, untuk lebih jelasnya lagi, mari kita simak satu per satu.
Kinetika Enzim - Seberapa Cepat Enzim Bekerja
Ketika kata 'kinetika' disinggung dalam suatu wacana, sebagian besar dari kita pasti akan memikirkan sesuatu yang penuh dengan rumus matematika dengan tujuan untuk mengukur apapun yang terkait dengan kecepatan. Yak, memang itulah tujuannya kata 'kinetika' diciptakan oleh Homo sapiens. Oke kita mulai lagi dengan sebuah definisi. Jadi, kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. Lalu apa manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul kimia yang bahkan kelihatan pun tidak. Yah dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. Untuk mencapai suatu koordinasi yang selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan, suatu enzim harus memiliki kecepatan pada ambang tertentu. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang muncul akibat satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini.
Dalam mempelajari kinetika enzim, kita akan mempelajari pola kurva kinetika dasar dari enzim, yaitu kurva hiperbolik (bagi yang belum tahu, mohon browse sendiri gambarnya di gugel yak). Kurva tersebut menggambarkan hubungan antara konsentrasi substrat (banyaknya substrat per satuan volume, [S]) dengan kecepatan enzim (v). Arti kecepatan yang dimaksud adalah kecepatan enzim dalam memroses (mengkatalisis) substrat menjadi produk. Berdasarkan data, didapatkan bahwa semakin tinggi konsentrasi substrat akan semakin meningkatkan kecepatan enzim tersebut. Namun ternyata peningkatan kecepatan enzim memiliki suatu batasan, yang berarti bahwa sudah mencapai kecepatan maksimumnya (vmax). Nah kurva hiperbolik diperoleh dengan mengukur kecepatan katalisis enzim menggunakan substrat dengan berbagai konsentrasi tertentu (karena kecepatan diperoleh dari banyaknya substrat yang dikatalisis per satuan waktu). Dari kurva hiperbolik ini akan terlihat suatu pola garis lurus yang meningkat tajam (peningkatan kecepatan) yang ketika mendekati suatu titik tertentu akan membelok (penurunan kecepatan) dan akhirnya menjadi garis horizontal (kecepatan tetap/stasioner). Nah apa arti dari setiap fase tersebut? Fase pertama yang berupa peningkatan kecepatan merupakan fenomena ketika enzim berikatan dengan substrat untuk dikatalisis menjadi produk. Pada fase pertama ini tidak semua molekul enzim berikatan dengan substrat, alias masih terdapat sebagian enzim yang kosong. Penambahan substrat akan mengisi enzim yang kosong ini sehingga memperbanyak penghasilan produk alias meningkatkan kecepatan katalisis. Kemudian apabila substrat terus menerus ditambahkan, akan tercapai suatu keadaan dimana semua enzim telah terisi/jenuh dengan substrat tersebut. Keadaan ini akan membuat kecepatan katalisis tidak bertambah lagi, alias memasuki fase stasioner.
Nah selama di fase pertama alias fase peningkatan kecepatan itu, terdapat hal yang cukup perlu diperhatikan dalam dunia kinetika enzim. Hal tersebut adalah sebuah nilai tetap (konstanta) dari nilai konsentrasi substrat [S] yang memicu kecepatan enzim hingga menjadi setengah dari kecepatan maksimumnya (1/2 vmax). Konstanta itu kita sebut sebagai Konstanta Michaelis-Menten (Km) atas jasa besar Oom Michaelis dan Oom Menten yang merumuskannya. Nilai Km ini dapat saia katakan sebagai cerminan dari kegemaran enzim dalam mencari substrat. Ya itu berarti bahwa setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda. Nilai Km yang kecil menggambarkan bahwa kecepatan enzim akan meningkat tajam hanya dengan konsentrasi substrat yang kecil, singkatnya enzim itu sangat tertarik dengan substrat. Kebalikannya, beberapa enzim dengan nilai Km yang tinggi baru akan bekerja dengan cepat apabila diberikan konsentrasi substrat yang tinggi.
Regulasi Enzim - Bagaimana Kerja Enzim Diatur
Kinetika reaksi yang cepat, itulah kelebihan dari enzim. Namun kecepatan ini juga harus dikoordinasikan sedemikian rupa agar enzim yang bersangkutan tidak berada di jalan yang sesat. Yup, itulah tujuan regulasi/pengaturan kerja enzim. Terdapat lima jenis pengaturan enzim yang akan saia deskripsikan disini.
1. Induksi-Represi
Mekanisme ini merupakan regulasi yang ditujukan pada pangkalnya, yaitu pada tingkat DNA. Seperti yang sudah ditinjau sebelumnya bahwa enzim merupakan protein yang disintesis berdasarkan kode genetik yang terdapat pada DNA. Nah regulasi pada DNA ini pada akhirnya akan meregulasi sintesis enzim yang bersangkutan. Apabila sintesis enzim di-represi, maka artinya sedikit kerja bukan? Sebaliknya apabila diinduksi, maka sintesis enzim akan dipercepat sehingga enzim akan banyak tersedia.
2. Regulasi Alosterik
Regulasi ini dilakukan oleh suatu senyawa kimia lain yang bukan merupakan substrat bagi si enzim. Senyawa kimia ini, yang diistilahkan sebagai 'aktivator/inhibitor alosterik' dapat merubah bentukan 3-dimensi enzim sedemikian rupa sehingga enzim tersebut pada akhirnya akan bekerja lebih cepat atau lebih lambat. Perumusan kerja untuk model enzim alosterik dibuat oleh Oom Monod, Oom Wyman, dan Oom Changeux. Model untuk kerja enzim yang seperti itu selanjutnya dikenal sebagai 'cooperativity' atau juga model MWC. Sebenarnya ada yang perlu dijelaskan lagi mengenai ini, yakni mengenai dinamika kesetimbangan berkesinambungan (Sequential Eqilibrium Dynamics) enzim alosterik, hubungannya dengan kurva K dan kurva V, dll. Namun saia rasa akan menjadi terlalu rumit untuk dibicarakan disini dan lagipula....ini kan 'Bukan Tulisan Ilmiah'..hehehe...alasan yang bagus untuk mengelak yak. Lanjut!!!
3. Fosforilasi Enzim
Yah inilah awal cerita dari suatu analogi 'jeruk makan jeruk'. Betul disini kita akan melihat enzim mengkatalisis enzim, tepatnya dalam reaksi fosforilasi alias mengikatkan gugus fosfat pada suatu enzim. Lalu apa pentingnya mengikatkan gugus fosfat tersebut? Sebagian besar enzim di dalam tubuh kita kerjanya sangat terpengaruh dengan apa yang disebut sebagai kesetimbangan substrat-produk. Enzim memang dapat mempercepat reaksi perubahan substrat menjadi produk, namun tidak kuasa untuk mengubah proporsi alamiah dari keberadaan substrat-produk. Ya inilah kesetimbangan, suatu nilai tetap proporsi campuran substrat dengan produk. Seringkali ketika suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim sudah akan mencapai nilai kesetimbangan reaksinya, maka produk tersebut akan menghambat kerja enzim persis seperti regulasi alosterik. Regulasi seperti ini memang perlu ada, namun pada kondisi-kondisi tertentu hal ini perlu dihindari sehingga terciptalah mekanisme seperti ini. Terdapat satu enzim khusus yang tugasnya memfosforilasi enzim regulator tersebut. Nah ketika enzim regulator tersebut terfosforilasi, maka enzim tersebut tidak akan dapat dihambat secara alosterik lagi. Tentu saja keadaan enzim yang terfosforilasi ini ada jangka waktunya dan juga terdapat enzim yang bertugas untuk mencopot gugus fosfat dari enzim regulator apabila sudah tidak diperlukan lagi.
Well, diluar ketiga mekanisme ini sebenarnya masih terdapat mekanisme-mekanisme lain yang berperan dalam mengatur kerja enzim sehingga menciptakan rangkaian jejaring reaksi kimia yang seimbang-dinamis di dalam tubuh mahluk hidup. Namun sepertinya itu diluar kemampuan saia untuk mengerti serta menuliskannya hehehe...
Yap sepertinya sampai disini dulu akhir dari Enzim Part II karena apabila diteruskan lagi akan menjadi terlalu panjang. Riset menunjukan bahwa tulisan yang terlalu panjang akan terkesan membosankan, membius, dan memancing penilaian yang sepenuhnya subjektif. Well untuk alasan-alasan itulah saia akan meneruskan sisanya di part berikutnya walau saia pun belum dapat memastikan sampai part berapakan tulisan mengenai Enzim ini akan berakhir..hehehe...Sampai jumpa di part berikutnya ^^/
Tidak ada komentar:
Posting Komentar